Biological Chemistry

Universidad de Belgrano

Course Description

  • Course Name

    Biological Chemistry

  • Host University

    Universidad de Belgrano

  • Location

    Buenos Aires, Argentina

  • Area of Study

    Biochemistry, Biology, Chemistry

  • Language Level

    Advanced

    Hours & Credits

  • Recommended U.S. Semester Credits
    4
  • Recommended U.S. Quarter Units
    6
  • Overview

     

    Química estructural. Estudio de las distintas biomoléculas: interrelaciones y características
    estructurales. Bases fisicoquímicas de las relaciones entre estructura y función biológica.
    Biomembranas. Introducción a la enzimología. Cinética enzimática. Función de las vitaminas
    y coenzimas. Biosíntesis y metabolismo de los ácidos nucleicos y de las proteínas. Biosíntesis y
    metabolismo de los hidratos de carbono. Métodos de investigación, desarrollo y aplicación de
    conocimientos en Química Biológica.
    ---

    Facultad de Ciencias Exactas y Naturales
    Programa Analítico
    Universidad de Belgrano ? Facultad de Ciencias de Exactas y Naturales

    ASIGNATURA: Química Biológica

    PROFESOR a CARGO: Dr. Nestor Labonia- Dra. Cantore - Lic. Raudi

    1. Objetivos:

    Suministrar al alumno las nociones básicas sobre estructura y funciones biológicas de las componentes de la célula viva. Integrar estos conocimientos para comprender el funcionamiento coordinado que permite el mantenimiento de la vida de un organismo.

    2. Contenidos:

    Contenidos básicos

    Unidad 1.- Bioquímica: la química de la vida. Generalidades. Revisión de conceptos de termodinámica. Termodinámica de los compuestos de alta energía. El rol del ATP.


    Unidad 2.- Proteínas estructura y función. Los aminoácidos que forman las proteínas: estructura, polaridad de las cadenas laterales. La unión peptídica, conformaciones. Estructura primaria. Estructura tridimensional: estructura secundaria (hélice y lámina plegada y estructura terciaria. Dominios y motivos. Estructura cuaternaria. Plegamiento, estabilidad y función de las proteínas. Desnaturalización de proteínas.


    Unidad 3.- Enzimas. Definición de enzima. Especificidad enzima/sustrato. Coenzimas. Regulación de la actividad enzimática: control de la disponibilidad de la enzima y control de la actividad enzimática. Modificación alostérica y modificación covalente. Clasificación y nomenclatura de las enzimas. Cinética enzimática. La ecuación de Michaelis-Menten. Significado de la constante de Michaelis. Determinación gráfica de la constante de Michaelis: la representación de Lineweaver-Burk. Constante catalítica y eficiencia catalítica. Inhibición de la actividad enzimática: inhibidores competitivos, incompetitivos y no competitivos. Efectos del pH sobre la actividad enzimática. Vitaminas y coenzimas.


    Unidad 4.- Lípidos y membranas biológicas. Acidos grasos, triacilgliceroles, fosfolípidos, esfingolípidos y colesterol, sus estructuras y propiedades. Agregados lipídicos, micelas y bicapas. Liposomas. Las membranas biológicas. Proteínas de membrana. Estructura de la membrana: el modelo del mosaico fluido.


    Unidad 5.- Transporte a través de las membranas biológicas. Difusión y transporte mediado. Transporte mediado pasivo y activo. Cinética y mecanismo del transporte mediado pasivo. Ejemplo de los transportadores de glucosa en eucariotas. Canales iónicos. Ionóforos. Transporte activo acoplado a la hidrólisis de ATP. La bomba Na+/K+, estados conformacionales y mecanismo. Otras bombas. Transporte activo asociado.


    Unidad 6.- Acidos nucleicos. ADN: Estructura y propiedades. Genoma eucariota. Cromatina interfásica y cromosoma mitótico. Histonas- Genoma mitocondrial. Superenrrollamiento. Topoisomerasas. Genes. Disposición en virus, bacterias y eucariotas. Replicación de ADN. Mutaciones genéticas. ARN: Características; tipos. Transcripción en procariotas y eucariotas. Traducción. Nociones básicas de manipulación de ADN y ARN.


    Unidad 7.- Metabolismo. Senderos metabólicos, generalidades. Metabolismo de los hidratos de carbono. Glucólisis, etapas y regulación. Fermentación. Fermentación homoláctica y fermentación alcohólica. Metabolismo de otras hexosas distintas de la glucosa. Metabolismo del glucógeno: degradación y síntesis del glucógeno y regulación de las enzimas involucradas. El rol del AMP cíclico y hormonas en la regulación del metabolismo de los hidratos de carbono. Gluconeogénesis. Etapas de la gluconeogénesis y su relación con la glucólisis. Regulación de las enzimas involucradas en la gluconeogénesis. Importancia metabólica de la gluconeogénesis. El sendero de las pentosas fosfato: generación de NADPH, etapas y regulación.


    Unidad 8.- El ciclo del ácido cítrico. Reacciones del ciclo. Orígenes metabólicos de la acetil coenzima A. Piruvato y coenzima A, regulación del complejo piruvato deshidrogenasa. Regulación del ciclo. Naturaleza anfibólica del ciclo. Productos reductores del ciclo: NADH y FADH2.


    Unidad 9.- Transporte electrónico y fosforilación oxidativa. La mitocondria como organella responsable del metabolismo oxidativo en los eucariotas. Sistemas de transporte de la mitocondria. Lanzaderas. Termodinámica del transporte electrónico. Complejos proteicos que integran la cadena transportadora de electrones y sus mecanismos de transporte electrónico: coenzima Q, complejos Fe-S, citocromos. Generación del gradiente de protones. Mecanismo de la síntesis de ATP: el complejo multienzimático de la ATP sintasa traslocadora de protones. Desacoplantes de la fosforilación oxidativa. Control de la producción de ATP.


    Unidad 10.- Metabolismo de lípidos. Digestión, absorción y transporte de lípidos. Lipoproteínas. Oxidación de los ácidos grasos. Cuerpos cetónicos. Biosíntesis de los ácidos grasos: ácido graso sintasa, elongasas y desaturasas. Regulación del metabolismo de lípidos; papel de las hormonas glucagon e insulina. Metabolismo del colesterol; control de la síntesis y del transporte de colesterol. Lipoproteínas. Metabolismo del ácido araquidónico: prostaglandinas, prostaciclinas, tromboxanos y leucotrienos. Metabolismo de fosfolípidos y glicolípidos.


    Unidad 11.- Hormonas, su función en la señalización intercelular. Hormonas autócrinas, parácrinas y endócrinas. Hormonas proteicas, hormonas esteroideas, catecolaminas. Control hipotalámico de la secreción hormonal; función de la hipófisis; factores de liberación, hormonas tróficas. Receptores hormonales, función y localización. Receptores unidos a proteínas G; receptores que son canales iónicos; receptores que interactúan con quinasas de tirosina; receptores con actividad de quinasa de tirosina. Ejemplos. Transducción de señales; segundos mensajeros; la superfamilia de las proteínas G; proteína Ras. Quinasa de proteínas dependiente de AMP cíclico. El sendero de las MAP quinasas. Cascadas de fosforilación de proteínas y amplificación de la señal hormonal. Interacción y regulación de los senderos de señalización. Ejemplos.


    Unidad 12.- Metabolismo de los aminoácidos. Desaminación de los aminoácidos. El ciclo de la urea y su regulación. Degradación de los aminoácidos. Los aminoácidos como precursores biosintéticos: hemo, aminas con actividad biológica, glutation. Biosíntesis de aminoácidos.


    Unidad 13.- Metabolismo de los nucleótidos. Estructura química de bases, nucleósidos y nucleótidos. Síntesis de los ribonucleótidos purínicos y pirimidínicos. Formación de los deoxirribonucleótidos, origen de la timina. Catabolismo de las purinas y pirimidinas


    Unidad 14.- Integración metabólica. Interrelaciones metabólicas y su relación con la especialización de los órganos.

    Unidad 15.- Fotosíntesis. Generalidades. El cloroplasto. Clorofila y otros pigmentos integrantes de los fotosistemas. Complejo antena y centro de reacción. El transporte de electrones en la fotosíntesis. El ciclo de Calvin. Actividad de RuBisCO.

     

    3.- BIBLIOGRAFÍA RECOMENDADA.

    3.1.- Bibliografía básica
    - Principios de Bioquimica : lehninger. Nelson, David L.;Cox, Michael M.
    2009. xxx ,1158.
    Thomas Devlin. 4ta. Edición en español. Bioquímica, Editorial Reverté.
    -Lubert Stryer. 4ta. Edición. 1995 (o posterior). Bioquímica, Editorial Reverté.
    -Albert Lehninger. 2da. Edición. 1995 (o posterior). Bioquímica, Editorial Omega.
    -Donald Voet y Judith Voet. 1992 (o posterior). Bioquímica, Editorial Omega.
    -Murray et al. 15ta. Edición. 2001. Bioquímica de Harper, Editorial Atlante Editorial.
    3.1.- Bibliografía adicional: Se renueva cada año y consiste en trabajos de investigación o revisión relacionados con temas específicos.

     

    4. METODOLOGIA DE LA ENSEÑANZA

    A. La metodología de la enseñanza de la Química Biológica debe contemplar la integración de los conceptos de la Biología con los de las distintas orientaciones de la Química vistas en los cursos anteriores. Los conocimientos que integran el Programa de Química Biológica serán impartidos combinando clases teóricas dictadas por el profesor a cargo con clases de problemas sobre cada tema, discusión de trabajos y Prácticas de laboratorio.

    Las clases de problemas sobre los temas teóricos tienen un peso importante en el dictado de la materia. Por un lado permiten la integración de los conocimientos a medida que se avanza en el dictado de la materia y por otro entrena a los estudiantes en la resolución de situaciones problemáticas en las que el razonamiento prime sobre la memorización de fórmulas, senderos metabólicos, etc. Se trata en lo posible de aplicar los conceptos teóricos al análisis de casos relacionados con las implicancias clínicas del metabolismo celular. Se trata de incentivar la participación en estas clases y se evalúa el interés y el desempeño personal en las mismas.


    Trabajos prácticos

    Los Trabajos Prácticos están dirigidos a adquirir destreza en el uso de metodologías del laboratorio bioquímico y generar interés en la aplicación práctica de los conocimientos adquiridos.
    B. Para el desarrollo de los distintos tipos de actividades se utiliza el material didáctico pertinente en cada caso. Para las actividades de tipo teórico se utilizan las herramientas necesarias para la exposición del material preparado por el docente y/o los estudiantes y los programas disponibles en Internet aplicables a la visualización de estructuras, mecanismos, etc. Los trabajos prácticos se llevan a cabo en el laboratorio equipado con el material de vidrio que requiere cada práctica, solventes, reactivos específicos, espectrofotómetros, balanzas comunes y de precisión, baños termostáticos, agitadores, etc.

     

    5. CRITERIOS DE EVALUACION

    La evaluación de la materia se lleva a cabo a través de un parcial teórico-práctico y de la evaluación del desempeño en los Trabajos Prácticos de laboratorio.
    En caso de desaprobarse el examen parcial existe una instancia de recuperación. La inasistencia al parcial por causa justificada o no, implica que el mismo será rendido en la fecha de recuperación.
    El desaprobar o no concurrir a la recuperación implica desaprobar la materia.
    El desaprobar los Trabajos Prácticos implica desaprobar la materia.
    El criterio para la aprobación de los Trabajos Prácticos es el siguiente:
    - Cumplir con la condición de asistencia a los Trabajos Prácticos
    - Aprobar los Trabajos Prácticos. Se tendrán en cuenta las notas de parciales tomados en el laboratorio, los interrogatorios durante la marcha del trabajo práctico, el desempeño en el laboratorio y la presentación de Informes en tiempo y forma
    - Haber aprobado el parcial o el recuperatorio teórico-práctico con 4 o más puntos.


    ANEXO


    A1 - Carga Horaria - Modalidad de Enseñanza
    Modalidad Horas
    Teóricas 42
    Act. Prácticas 50
    Parcial 4
    Total 96


    A2 ? Carga Horaria de Actividades Prácticas
    Tipo Actividad Horas
    1.- Resolución Problemas 24
    2.- Prácticas de Laboratorio 18
    3.- Prácticas de Simulación ----
    4.- Prácticas de Programación ----
    5.- Prácticas de Diseño y Proyecto ----
    6.- Presentaciones Alumnos 8
    7.- Trabajos de Campo y Visitas a Plantas ---- Total 50